Tulosta Tulosta Lähetä linkki Bookmark and Share

Väitös: Entsymaattinen ristisilloitus maitoproteiinigeelien rakenteenmuokkauksessa

21.11.2012


M.Sc. Dilek Ercili-Curan väitös Structure modification of milk protein gels by enzymatic cross-linking (Entsymaattinen ristisilloitus maitoproteiinigeelien rakenteenmuokkauksessa) tarkastetaan Helsingin yliopistolla 23.11.2012.

Hapanmaitotuotteissa kuten jogurtissa proteiinit muodostavat verkostorakenteen, jossa proteiinien väliset vuorovaikutukset ovat tärkeimpiä aistittavaan rakenteeseen ja vedensidontaominaisuuksiin vaikuttavia tekijöitä. Väitöskirjatutkimuksessa selvitettiin proteiinin entsymaattisen ristisilloituksen soveltuvuutta hapanmaitogeelien rakenteenmuokkaukseen. Tutkimuksessa käytettiin kahta hapettavaa entsyymiä, lakkaasia ja tyrosinaasia, sekä transglutaminaasia. Mekanismiltaan toisistaan eroavien entsyymien vaikutusta proteiinien ristisilloittamiseen tutkittiin maidossa sellaisenaan ja kolloidisessa kaseinaattiliuoksessa mutta myös molekyylitasolla toisistaan eroavissa natiivissa ja denaturoidussa laskorakenteissa. Lisäksi selvitettiin entsyymien katalysoimien kovalenttisten sidosten vaikutusta kemiallisesti hapatettujen maitogeelien rakenteenmuodostukseen sekä vedensidontaan.

Tutkimuksen tulokset osoittavat, että entsymaattisella ristisilloituksella voidaan muokata hapatettujen maitogeelien mekaanisia ominaisuuksia, näin myös lakkaasilla ja tyrosinaasilla, jotka ovat uusia entsyymejä maitoproteiinien muokkauksessa. On tärkeää ymmärtää, miten käytetystä entsyymistä riippuvat molekyylitason erot kohdeproteiineissa vaikuttavat muodostuviin rakenteisiin. Tyrosinaasin ja transglutaminaasin (TG) vertailu maidonproteiinimatriisissa osoitti, että huolimatta muodostuneiden molekyylienvälisten sidosten samanlaisesta määrästä ristisilloitettujen geelien mekaaniset ominaisuudet saattoivat erota toisistaan merkittävästi. Näin voitiin päätellä, että mekaaniset ominaisuudet eivät riipu ainoastaan kovalenttisten sidosten määrästä, vaan myös niiden seurauksena muuttuvista kolloidisista vuorovaikutuksista. Väitöstutkimuksessa osoitettiin, että T. reesei-homeesta eristetty hapettava tyrosinaasi- entsyymi (TrT) muodostaa TG-entsyymin tapaan kaseiinimisellin sisäisiä sidoksia, joiden avulla kaseiinimiselli voidaan stabiloida partikkeliksi. Tulevaisuudessa tulisi selvittää kuinka TrT- ja TG-entsyymillä tuotetut kaseiinipartikkelit eroavat fysikaalis-kemiallisilta ominaisuuksiltaan. Väitöstutkimuksessa havaittiin myös, että TrT oli ainoa entsyymi, jolla raakamaidosta tehdyn hapatetun geelin kiinteyttä saatiin lisättyä. TrT-entsyymiä voitaisiin siten hyödyntää raakamaitopohjaisissa meijerituotteissa, kuten juustoissa. Ristisitovia entsyymejä hyödyntämällä voidaan muokata maitoproteiinien vuorovaikutuksia hapatuksen aikana ja saada siten aikaan rakenteeltaan uudentyyppisiä maitoproteiinigeelejä.

Väitöskirja verkossa: http://www.vtt.fi/inf/pdf/science/2012/S24.pdf


Lisätietoja

Dilek Ercili-Cura
Tutkija
020 722 4014

 

 

Lisätietoja

Dilek Ercili-Cura
Tutkija
020 722 4014