Proteiinintuotto

Maailmanluokan osaamista mikrobien, kasvisolujen ja kasvien kehittämisessä proteiinintuottoisäntinä

​VTT tarjoaa maailmanluokan osaamista mikrobien, kasvisolujen ja kasvien kehittämisessä proteiinintuottoisäntinä. Tuotamme asiakkaiden tilauksesta rekombinanttiproteiineja Ekspressiopalvelussamme (linkki). Kehitämme eri proteiinintuotto-organismeja tehokkaammiksi ja tutkimme proteiinintuoton molekyylibiologiaa ja tuottokantojen fysiologiaa tuotantoprosessissa. Asiakkaamme hyötyvät osaamisestamme saadessaan tarvitsemansa proteiinit tuotettua tehokkaasti tai pystyessään kehittämään omaa tuotantoteknologiaansa.

Valitse VTT kumppaniksesi proteiinituoton tarpeisiin!

Merkittävät teollisuusentsyymiyritykset Genencor ja AB Enzymes ovat olleet pitkäaikaisina tutkimuskumppaneinamme. Pystyimme tuottamaan asiakkaamme rekombinanttientsyymin Ekspressiopalvelussamme 28 g/l:n tasolla. 

Yli 30 vuoden kokemus proteiinintuottoteknologiasta eri tuottoisännissä

VTT kuuluu maailman johtaviin tutkimuslaitoksiin Trichoderma reesei -rihmasienen kehittämisessä proteiinintuottoisäntänä. Olemme kehittäneet sienen omien entsyymien ja rekombinantti-proteiinien ilmentämistä ja luoneet toimivat työkalut kantojen geenitekniseen muokkaukseen ja systeemibiologiseen tutkimukseen. Käytämme osaamistamme proteiinituoton biologian ymmärtämiseen sekä parempien tuottokantojen rakentamiseen ja tuottoprosessien optimointiin. Tuotamme rekombinanttiproteiineja ja parannamme niiden tuottuvuutta myös kasveissa, kasvisoluviljelmissä, hiivoissa ja bakteereissa. Kehitämme tehokkaita seulontamenetelmiä eri proteiinintuottoisännissä uusien entsyymien tunnistamiseen ja proteiininmuokkaukseen. 

Vankka osaaminen ja ajanmukainen tuottoteknologia

Tärkeimmät voimavaramme on VTT:n taitava ja kokenut henkilöstö, erinomaiset molekyyli- ja systeemibiologiset tutkimusvälineet sekä luomamme teknologia proteiinien tuottoon, niiden eristykseen sekä tuottokantojen kehittämiseen. Proteiinintuottotutkimuksemme liittyy kiinteästi VTT:n osaamiseen pilot-fermentaatiossa, entsyyminkehityksessä, proteiininmuokkauksessa ja metaboliamallituksessa. Työskentelemme pääasiassa entsyymi-, kemian- ja lääketeollisuuden kumppanina.

Proteiinintuotto-osaamistamme voi soveltaa myös biopolttoaineiden ja kemikaalien valmistuksessa biojalostamoissa sekä elintarvike-, rehu- ja puunjalostusteollisuudessa.

​VTT Expression Service - From gene to protein

VTT Expression Service can help researchers and companies in production of recombinant proteins. VTT has more than 30 years of experience in protein production technology research in different hosts systems such as:

  • The bacterium Escherichia coli
  • The yeasts Saccharomyces cerevisiae, Pichia pastoris and Kluyveromyces lactis
  • The filamentous fungus Trichoderma reesei
  • Baculovirus/insect cells
  • Plants and plant cell cultures

 

This knowledge of many expression hosts enables the best case-specific choice for each protein. The expression vector and host strain are selected from our versatile collection, and purification tags can be added to expression constructs when required. We have the facilities and know-how to cultivate these production hosts in bioreactors up to pilot scale (1.2 m2), and expertise on downstream processing and protein purification.

The Expression Service offers a customer-oriented solution to help researchers and companies to successfully produce their recombinant proteins. We can provide the customer with complete tailor-made service for producing a protein of interest, even including cloning of the target gene. Alternatively, we can help the customer with any individual step along this route from gene isolation to purification and analysis of the final product.

The Expression Service offers flexible co-operation with its partners along the entire gene-to-product axis, or within a selected segment of the project. In that case the suitable parts of protein production can be chosen to complement the partner's own expertise.

 

 

 

The Expression Service offers flexible co-operation with its partners along the entire gene-to-product axis, or within a selected segment of the project. In that case the suitable parts of protein production can be chosen to complement the partner's own expertise.

 

Biovallankumouksen tekijät - HYBER-huippuyksikkö

Maailman väkiluku kasvaa räjähtäen samalla kun planeettamme luonnonvarat ehtyvät. Ainut keino turvata ihmiskunnan hyvinvointi on valmistaa tarvitsemamme materiaalit edullisesti ja ympäristöä säästäen. Suomen Akatemian HYBER-huippuyksikkö tutkii luonnon molekyylitason ihmeitä luodakseen uusia, kestäviä tulevaisuuden materiaaleja.

VTT:n tehtävänä HYBER-yksikössä on kehittää uudentyyppisiin biomateriaaleihin tarvittavia räätälöityjä proteiineja.

Katso HYBER-projektista kertova video.

 

2015

Enabling Low Cost Biopharmaceuticals: A Systematic Approach to Delete Proteases from a Well-Known Protein Production Host Trichoderma reesei. Landowski CP, Huuskonen A, Wahl R, Westerholm-Parvinen A, Kanerva A, Hänninen AL, Salovuori N, Penttilä M, Natunen J, Ostermeier C, Helk B, Saarinen J, Saloheimo M.
PLoS One. 2015 Aug 26;10(8):e0134723. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26309247

Swollenin from Trichoderma reesei exhibits hydrolytic activity against cellulosic substrates with features of both endoglucanases and cellobiohydrolases. Andberg, M., Penttilä, M. and Saloheimo, M., Bioresource Technol. 2015, 181:105-113. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25643956

Protein body formation in leaves of Nicotiana benthamiana: a concentration-dependent mechanism influenced by the presence of fusion tags. Saberianfar, R., Joensuu, J.J., Conley, A. and Menassa, R. Plant Biotechnol. J. 2015, in press. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25640969


2014

Cloning and characterisation of a novel acidic cutinase from Sirococcus conigenus. Nyyssölä, A., Pihlajaniemi, V., Häkkinen, M., Kontkanen, H., Saloheimo, M. and Nakari-Setälä, T. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014, 98: 3639-3650. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24121867

Screening of candidate regulators for cellulase and hemicellulase production in Trichoderma reesei and identification of a factor essential for cellulase production. Häkkinen, M., Valkonen, M., Westerholm-Parvinen, A., Aro, N., Arvas, M., Vitikainen, M., Penttilä, M., Saloheimo M. and Pakula, T.. Biotechnology for Biofuels 2015, 7:14. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24472375

Comparison of intracellular and secretion-based strategies for production of human α-galactosidase A in the filamentous fungus Trichoderma reesei. Smith, W., Jäntti, J., Oja, M. and Saloheimo, M. BMC Biotechnol. 2014, 14: 91. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25344685

Intracellular pH responses in the industrially important fungus Trichoderma reesei. Valkonen, M., Penttilä, M. and Bencina, M.. Fung. Genet. Biol. 2014, 70: 83-90. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25046860
Scale-up of hydrophobin-assisted recombinant protein production in tobacco BY-2 suspension cells. Reuter, L., Bailey, M., Joensuu, J., Ritala, A.. Plant Biotechnol. J. 2014, 12: 402-410. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24341724

Influence of elastin-like polypeptide and hydrophobin on recombinant hemagglutinin accumulations in transgenic tobacco plants. Phan, H., Hause, B., Hause, G., Arcalis, E., Stoger, E., Maresch, D., Altmann, F., Joensuu, J., and Conrad, U. PLoS ONE 2014, 9:e99347. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24914995

Plant-based solutions for veterinary immunotherapeutics and prophylactics. Kolotilin, I., Topp, E., Cox, E., Devriendt, B., Conrad, U., Joensuu, J., Stäger, E., Warzecha, H.,McAllister, T., Potter, A., McLean, M., Hall, C. and Menassa, R..Veterinary Research 2014, 45:117. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25559098

Protein production – ER quality control and secretion stress responses in Trichoderma reesei. Saloheimo, M., Pakula, T., Aro, N. and Joensuu, J.. In: Gupta, V.J. et al. (Eds.) Biology and Biotechnology of Trichoderma. Elsevier 2014, Waltham, MA, USA.

2013

Directing enzymatic cross-linking activity to the air-water interface by a fusion protein approach. Paananen, A., Ercili-Cura, D., Saloheimo, M., Lantto, R. and Linder, M..
Soft matter 2013, 9: 1612.

Intracellular protein production in Trichoderma reesei (Hypocrea jecorina) with hydrophobin fusion technology. Mustalahti, E., Saloheimo, M. and Joensuu, J.. New Biotechnol. 2013, 30: 262-268. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21971507

Sturucture-function relationships in hydrophobins: probing the role of charged side chains. Lienemann M, Gandier J.-A., Joensuu J.J., Iwanaga A., Takatsuji Y., Haruyama T., Master E., Tenkanen M. and Linder M.B.. Applied and Environmental Microbiology 2013, 79:5533-5538. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23835172

Unconventional microbial systems for the cost-efficient production of high-quality protein therapeutics. Corchero, J., Gasser, B., Resina, D. Smith, W., Parrilli, E., Vázquez, F., Abasolo, I., Giuliani, M., Jäntti, J., Ferrer, P., Saloheimo, M., Mattanovich, D., Schwartz, S., Tutino, L. and Villaverde, A.. Biotechnology Advances 2013, 31: 140-153. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22985698

Experimental and bioinformatic investigation of the proteolytic degradation of the C-terminal domain of a fungal tyrosinase. Faccio, G., Arvas, M., Thöny-Meyer, L. and Saloheimo, M.. J. Inorg. Biochem. 2013, 121: 37–45. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23333757

Swollenin aids in the amorphogenesis step during the enzymatic hydrolysis of biomass. Gourlay, K., Hu, J., Arantes, V., Andberg, M., Saloheimo, M., Penttilä, M. and Saddler, J.. Bioresource Technol. 2013, 142: 498-503. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23759433

2012

The cargo and the transport system: secreted proteins and protein secretion in Trichoderma reesei (Hypocrea jecorina). Saloheimo, M. and Pakula, T.M.. Microbiology 2012, 158: 46 – 57. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22053009

Bacterial tyrosinases and their applications. Faccio, G., Kruus, K., Saloheimo, M. and Thöny-Meyer, L.. Process Biochemistry 2012, 47: 1749 - 1760.

Re-annotation of the CAZy genes of Trichoderma reesei and transcription in the presence of lignocellulosic substrates. Häkkinen, M., Arvas, M., Oja, M., Aro, N., Penttilä, M., Saloheimo M. and Pakula, T.M.. Microbial Cell Factories 2012, 11:134. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23035824

Xylanase XYN IV from Trichoderma reesei showing exo- and endo-xylanase activity. Biely, P., Tenkanen, M., Vršanská, M., Puchart, V., Wong, Penttilä, M., Saloheimo, M. and Siika-aho, M.. FEBS J. 2012, 280: 285-301. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23167779

Bioseparation of recombinant proteins from plant extract with hydrophobin fusion technology. Joensuu, J.J., Conley, A., Linder, M. and Menassa, R.. In: Methods in Molecular Biology. Volume 824: Recombinant Gene Expression: Reviews and Protocols. 3rd ed. Springer 2012, 527-534. 

Transient expression using agroinfiltration and its applications in molecular farming. Menassa, R., Ahmad, A. and Joensuu, J.J.. In: Molecular Farming in Plants: Recent Advances and Future Prospects. Wang, A. & Ma, S. (eds). Springer2012, 183-198.

2011

Correlation of gene expression and protein production rate - a system wide study. Arvas M., Pakula T., Smit B., Rautio J., Koivistoinen H., Jouhten P., Lindfors E., Wiebe M., Penttilä M., Saloheimo M.. BMC Genomics. 2011, 12:616. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22185473

Sulfhydryl oxidases: sources, properties, production and applications. Faccio G., Nivala O., Kruus K, Buchert J., Saloheimo M.. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2011, 91:957-966. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21732243

The effects of disruption of phosphoglucose isomerase gene on carbon utilisation and cellulase production in Trichoderma reesei Rut-C30. Limón M.C., Pakula T., Saloheimo M., Penttilä M..
Microb. Cell Fact. 2011 10:40. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21609467

Production and characterisation of AoSOX2 from Aspergillus oryzae, a novel flavin-dependent sulfhydryl oxidase with good pH and temperature stability. Faccio G., Kruus K., Buchert J., Saloheimo M.. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2011, 90:941-949. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21327412

Influence of growth temperature on the production of antibody Fab fragments in different microbes: a host comparative analysis. Dragosits M., Frascotti G., Bernard-Granger L., Vázquez F., Giuliani M., Baumann K., Rodríguez-Carmona E., Tokkanen J., Parrilli E., Wiebe M.G., Kunert R., Maurer M., Gasser B., Sauer M., Branduardi P., Pakula T., Saloheimo M., Penttilä M., Ferrer P., Luisa Tutino M., Villaverde A., Porro D., Mattanovich D.. Biotechnol. Prog. 2011, 27:38-46. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21312353

Transformation system for Hypocrea jecorina (Trichoderma reesei) that favors homologous integration and employs reusable bidirectionally selectable markers. Steiger M.G., Vitikainen M., Uskonen P., Brunner K., Adam G., Pakula T., Penttilä M., Saloheimo M., Mach R.L., Mach-Aigner A.R.. Appl. Environ. Microbiol. 2011, 77:114-21. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21075888

Protein body-inducing fusions for high-level production and purification of recombinant proteins in plants. Conley A.J., Joensuu J.J., Richman A., Menassa R.. Plant Biotechnol. J. 2011, 9:419-433.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21338467

2010

Exploring laccase-like multicopper oxidase genes from the ascomycete Trichoderma reesei: a functional, phylogenetic and evolutionary study. Levasseur A., Saloheimo M., Navarro D., Andberg M., Pontarotti P., Kruus K., Record E.. BMC Biochem. 2010, 11:32. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20735824

Secreted fungal sulfhydryl oxidases: sequence analysis and characterisation of a representative flavin-dependent enzyme from Aspergillus oryzae. Faccio G., Kruus K., Buchert J., Saloheimo M..
BMC Biochem. 2010, 11:31. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20727152

Detecting novel genes with sparse arrays. Arvas M., Haiminen N., Smit B., Rautio J., Vitikainen M., Wiebe M., Martinez D., Chee C., Kunkel J., Sanchez C., Nelson M.A., Pakula T., Saloheimo M., Penttilä M., Kivioja T. Gene. 2010, 467:41-51. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20691772

Array comparative genomic hybridization analysis of Trichoderma reesei strains with enhanced cellulase production properties. Vitikainen M., Arvas M., Pakula T., Oja M., Penttilä M., Saloheimo M.. BMC Genomics. 2010, 11:441. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20642838

Discovery of a new tyrosinase-like enzyme family lacking a C-terminally processed domain: production and characterization of an Aspergillus oryzae catechol oxidase. Gasparetti C., Faccio G., Arvas M., Buchert J., Saloheimo M., Kruus K.. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2010, 86:213-26. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19798497

Hydrophobin fusions for high-level transient protein expression and purification in Nicotiana benthamiana. Joensuu J.J., Conley A.J., Lienemann M., Brandle J.E., Linder M.B., Menassa R..
Plant Physiol. 2010, 52:622-633. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20018596